(二)Clr和Cls
Clr和Cls均为单一多肽链分子,又都是丝氨酸蛋白酶(原)。Clr和Cls 多肽链均由接近700个氨基酸所组成。位于C末端的约250个氨基酸为丝氨酸蛋白酶区,与胰蛋白酶和糜蛋白酶同源。同大多数补体蛋白一样,它们都是镶嵌(mosaic)蛋白,即由不同氨基酸组成的固定基序组合而成,并且很可能代表独立的折叠功能区或结构功能域(module)。
电镜下观察表明,Clr和Cls的分子构型极为相似,均呈一端大一端稍小的哑铃状分子。
图5-2 Clr/Cls分子的结构
两个分子的Clr和同等分了的Cls借Ca2+连接成扭曲的“8”字形,盘架于C1q近头部的6条螺旋结构间(图5-3)。Clr和Cls的分子量条螺旋结构间(图5-3)。Clr和Cls的分子量均为85kDa。它们激活后,在分子内的精氨酸与亮氨酸残基间断裂,形成分子量分别为57kDa和28kDa的A、B两个片段,但链间仍以二硫键相连接,故整个分子并末分离。在B片段上含有丝氨酸蛋白酶活性点,为其催化英勇区(图5-2)。A片段上有Clr和Cls相互反应的的功能区。反应功能区朝向中心,催化功能区位于外侧。在一般C1INH与C1r结合着,而一旦有免疫复合物结合到Clq时,C1INH的抑制作用即行移除,并通过C1q的胶原性柄将其头部的移动传递到其核心区,并从此处再传递到与其相连接的C1r,诱导C1r构钟爱改变并裂解活化。活化的C1r(C1r),再作用于C1s使之成为活化型C1s(C1s)。
图5-3 C1分子(C1q、C1r和C1s)的结构(示意图)
目前C1r和C1s的cDNA克隆均已成功,并进行了全部序列分析。编码C1r的基因定位于人的第12号染色体短臂13-ter,与编码C1s的基因相连。
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