二、CD3γ、δ和 ε链
CD3ε、γ和δ链的cDNA序列分析表明,它们都属于I型跨膜蛋白,都含有一个约有50氨基酸残基组成的类似免疫球蛋白胞外功能域,编码这些肽链的基因密切连锁,可能起源于同一祖先基因。在复合体中,CD3γ、δ和ε以二种非共价键形式γε和δε异源二聚体存在。
ε链分子量为20-25kDa,从编码ε cDNA推算出多肽链的结构,包括氨基端104个亲水性氨基酸,穿膜部分为26个氨基酸残基,胞浆内为81个氨基酸残基。编码ε基因与δ链基因连锁在一起。研究表明,ε链胞浆内功能域的缺失不会导致明显的信号转导障碍,且缺乏ε链的TCDR/CD3复合体足以产生抗原介导的细胞活化和IL-2的产生。但通过构建嵌合分子进行基因转染试验证实,在缺失ζ链的淋巴细胞中,ε链胞浆功能域可以转导淋巴细胞活化信号。另外,ε和ζ胞浆功能域活化T细胞可引起不同方式的蛋白磷酸化,提示ε和ζ亚单位可能涉及到两种不同的独立的跨膜信号转导生化途径。目前研究发现,ε链主要介导抗原或超抗原(superantigen)的活化信号;ζ链除介导抗原的活化信号外,还可介导经淋巴细胞表面分子(如CD2)以及致有丝分裂原(如PHA、PMA)所产生的活化信号。
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