最初在培养离体成纤维细胞和脂肪细胞时，偶然发现培养基中加入血清可使细胞甘油三酯（TG）的合成量增加，后来证明这是因为血清中含有一种呈碱性的蛋白质分子，根据这一特性，1988年，Cianflone采用层析法将这种蛋白质分离出来，并依据其生理功能命名为酰化作用剌激蛋白，该蛋白质分子量为14.0kD，等电点为9.10。1989年Kwiterovich采用IEF和SDS/PAGE技术从人血浆中分离纯化三种碱性蛋白质分子，并测得其分子量和等电点分别为：碱性蛋白Ⅰ（BPⅠ）14.0kD,9.10；碱性蛋白Ⅱ(BPⅡ)27.5kD,8.48；碱性蛋白Ⅲ（BPⅢ）55.0kD.8.73。分析这三种碱性蛋白质，发现他们分别由不同的氨基酸组成：BPⅠ精氨酸的含量约为BPⅡ、BPⅢ的两倍，半胱氨酸含量为BPⅢ的三倍；BPⅡ不含半胱氨酸而富含脯氨酸；BPⅢ蛋氨酸的含量是BPⅠ、BPⅡ的2～3倍，而组氨酸的含量只有BPⅠ、BPⅡ的一半，BPⅢ还富含丝氨酸。另外，这三种蛋白质都含有较丰富的非极性氨基酸，因此当用葡聚糖或聚丙烯酰胺对其进行层析法分离时，观察到的相反的现象可能是这些氨基酸在水相中相互作用的结果。而组成该蛋白质分子的Asn/Asp和Gln/Glu都以酰胺基团形式存在，保证了这些蛋白质分子的等电点呈碱性。

Kwiterovich采用免疫印迹分析表明：BPⅠ只能同抗ASP免疫血清发生特异性反应，与免疫前血清无反应。而BPⅡ和BPⅢ都能与抗ASP免疫血清和免疫前血清发生反应，因此没有理由相信BPⅡ和BPⅢ与ASP是同一种物质，但Kwiterovich认为BPⅠ和ASP为同一种物质，因为许多实验结果也显示BPⅠ和ASP具有相似的等电点、分子量和氨基酸组成，而且都具有酰化作用激活性，但目前还没有BPⅠ和ASP分子克隆的结果证实这一结论，见表7-1所示。

表7-1 碱性蛋白Ⅰ和酰化作用剌激蛋白氨基酸组成分析

氨基酸组成分析也证实BPⅠ和ASP都含有丰富的半胱氨酸，可以凭借其形成二硫键产生广泛的生物学效应,一般这些半胱氨酸残基都以氧化的形式存在,当采用含β-巯基乙醇的缓冲液来纯化ASP时,其生物活性会完全丧失,可见半胱氨酸的存在对维持其酰化作用剌激活性很有必要.现已证明，BPⅠ、BPⅡ、BPⅢ的生理功能不同于胆固醇转运蛋白（sterol carrier protein ,SCP）和脂肪酸连结蛋白（fatty-acidbinding protein ,FABP），也不同于其他碱性蛋白如髓鞘碱性蛋白（MBP）。